به گزارش خبرنگار مهر، بیماری پارکینسون، از نظر فراگیری، دومین ناهنجاری نورودژنراتیو (فرسایش عصبی) است که ۲ تا ۳ درصد جمعیت بالای ۶۵ سال به آن دچار می‌شوند. مهمترین نشانه پاتولوژیک پارکینسون وجود تجمعات آلفاسینوکلین (α-Synuclein) (پروتئینی در سلول‌های عصبی که حرکت وزیکول‌ها و انتقال‌دهنده‌های عصبی را در محل سیناپس‌ها تنظیم می‌کند) است.
با این وجود پژوهش‌های اخیر اثر پاتولوژیک tau (یک پروتئین وابسته به میکروتوبول است که باعث ثبات میکروتوبول‌ها می‌شود) را در پارکینسون نشان داده‌اند.
پروتئین tau در شرایط طبیعی تا حدودی فسفریله شده است، اما در شرایط بیماری هایپرفسفریله شده، تشکیل تجمعاتی می‌دهد که منجر به تخریب سلول‌های عصبی خواهد شد. با وجود تمام تلاش‌ها، علت گسترش پارکینسون چندان روشن نیست.
به منظور بررسی بیشتر پاتولوژی آلفا سینوکلین و tau پروتئین، محققان کشور پژوهشی طراحی کرده‌اند که طی آن با بهره‌گیری از مدل‌های آزمایشگاهی مختلف پارکینسون در سطح سلولی، حیوانات مدل آزمایشگاهی و حتی مغز انسان پس از فوت به بررسی چگونگی بروز و پیشرفت پارکینسون پرداختند.
نتایج این پژوهش که در مجله بین‌المللی Journal of Neurochemistry به چاپ رسیده است، نشان می‌دهد، فسفریله شدن آلفا سینوکلین منجر به پاتوژنسیتی در پروتئین tau می‌شود. همچنین نشان داده شد، پراکندگی پروتئین tau فسفریله شده در نقاط مختلف مغز بیشتر از آلفا سینوکلین است.
یافته‌های این پژوهش نشان داد مهار پروتئین tau بیشتر از مهار آلفا سینوکلین از گسترش بیماری جلوگیری می‌کند.
نتایج این پژوهش پیشنهاد می‌دهد که می‌توان از مهار پروتئین tau به عنوان یک رویکرد جدید و موثر برای مهار بیماری پارکینسون استفاده کرد.
این پژوهش توسط دکتر کوروش شاهپسند، فاطمه هادی، دکتر مهدی توتونچی، دکتر عبدالرزاق برزگر و همکارانشان در پژوهشگاه رویان، دانشگاه رازی کرمانشاه و سازمان پزشکی قانونی تهران انجام شده است.